蛋白质粉

前言：想要写出一篇令人眼前一亮的文章吗？我们特意为您整理了5篇蛋白质粉范文，相信会为您的写作带来帮助，发现更多的写作思路和灵感。

蛋白质粉范文第1篇

一、需要的工具：密封蛋白质粉罐和普通勺子。

二、步骤如下：

1、将勺柄一头插在密封盖和罐体的交接空隙处，用力抵住。

2、手握住勺子柄把，在柄头抵住缝隙的前提下，利用杠杆原理，用力将勺子向下压，以撬起密封盖即可。

蛋白质粉范文第2篇

2、用牛奶冲泡，搅拌至均匀，营养和口感都有提高；

3、切忌用热水，热水会破坏蛋白质粉中的蛋白质；

4、用温水冲泡后，加入水果混合食用；

5、可代正餐，蛋白质和维生素同时摄入，营养全面，味道也不错；

蛋白质粉范文第3篇

蛋白质对于人的生命而言是极其重要的，蛋白质的重要性可以用一句话概括：没有蛋白质就没有生命！迄今为止，人类发现的生命体无一例外的都具有蛋白质成分。人体干重的60%是蛋白质，所以蛋白质是构成我们生命体最多的物质，我们的头发、指（趾）甲、骨和牙齿的髓、肌腱、韧带等等都是主要由蛋白质组成的；在人体中催化成千上亿次化学反应的物质――酶是蛋白质；帮助我们抵御各种疾病、杀灭病原微生物的物质――抗体是蛋白质；在体内调节我们生长发育和众多生理机能的一些激素是蛋白质；维持我们机体体液与电解质平衡的物质主要靠蛋白质；维持机体酸碱平衡的物质主要靠蛋白质；肌肉的运动要靠蛋白质；我们需要的生命气体――氧要靠蛋白质运输；我们机体相当的能量也要靠蛋白质供给等等。

蛋白质一旦缺乏，我们的生活质量就会急剧下降。蛋白质的缺乏常见表现有儿童发育迟缓、体重下降、头发稀少、发质纤细干燥、容易脱落、皮肤干燥及发皱、肌肉萎缩、感情淡漠、痛苦、悲观、易激惹、贫血、干瘦或水肿、易感染并导致多种疾病等等。

蛋白质这么重要，是不是就一定要补充蛋白粉呢？2002年我国第四次营养调查显示，我国居民平均每日蛋白摄入量为66.1g，也就是说，我们每日已经从食物中获得了相当数量的蛋白质。而且从数量上看，我国居民蛋白质的摄入量与中国营养学会推荐摄入量已经比较接近了；从质量上看，我国居民蛋白质的摄入优质程度也快接近较高水平了（优质蛋白占到总蛋白的31%），但还可以通过调整饮食结构再优化一下。所以笔者的观点是，可以通过食物补充的营养，尽量从食物中获得，只要懂得一些营养学知识，蛋白质是完全可以从食物中获得的。很多运动员包括爱好者（尤其是健身运动）都在补充蛋白粉，因为有人告诉他们要补充蛋白粉才会真正的长出肌肉来。其实在合理安排好膳食的基础上就可以通过食物获得高蛋白。对于运动人士更有意义的应该是，运动本身才会有可能使你有肌肉，而靠单纯补充蛋白质是不可能让你长出更多肌肉的。反过来，盲目过量补充蛋白质也同样有着严重的危害，比如肾小球硬化、肾脏和肝脏肥大和过早衰竭、加快骨质流失、增加骨折患病率、间接引起肥胖、间接导致动脉粥样硬化等等。当然这样不是说蛋白粉就是多余的，它也有适应人群：比如膳食中经常缺乏优质蛋白而又不能靠有效食物补充的人群；蛋白质需要量增大，而单靠食物不能获得有效数量的人群等，都可以考虑使用蛋白粉补充营养。

现在市面上蛋白粉的原料来源很多，主要来源于大豆、奶、鸡蛋等。可是产品品质良莠不齐，有一些还存在食品安全的问题，所以还是那句话，要营养还是尽量回到食物中，况且蛋白质对于我们现在的生活水平，其实是一种很好补充的营养素！懂得一些简单的营养知识就可以了。

根据我国营养学会的推荐，我国成年居民每日蛋白质推荐摄入量（RNI）分别为男、女轻体力劳动者（如办公室工作人员）75g、65g，中等体力劳动者（如学生）80g、70g，重体力劳动者分别为（如运动员）90g、80g。

中国居民膳食蛋白质推荐摄入量（RNI）

一般推荐：动物蛋白占总蛋白的1/3，豆类蛋白占1/4。

在富含蛋白食物的选择上，笔者建议平时多选择一些所谓的白肉食品（如鸡肉、鸭肉、鹅肉、鱼肉等肉质发白的动物性食品）和蛋类、奶类、大豆类等，这些都是蛋白质的丰富食物来源。

蛋白质粉范文第4篇

1、如果能保持干燥的话一般式半年到一年的时间。 蛋白粉，一般是采用提纯的大豆蛋白、或酪蛋白、或乳清蛋白（缺乏异亮氨酸）、或上述几种蛋白的组合体，构成的粉剂，其用途是为缺乏蛋白质的人补充蛋白质。

2、蛋白粉开封后尽量在一个月之内吃完，保存得当的话，在它的保质期内都是可以喝的。 蛋白粉由于含有的蛋白质含量高，是细菌滋生的温床，如果受潮的话，很容易引起变质，变质的蛋白粉不仅没有补充营养的效果还会影响身体健康，建议开封后的蛋白粉根据使用说明服用完。

（来源：文章屋网 ）

蛋白质粉范文第5篇

26S 蛋白酶体是存在于真核生物中的一种高度保守且依赖 ATP 的复合酶。26S 蛋白酶体能够快速精确地降解目的蛋白，在几乎所有生命活动中都发挥重要作用，如细胞周期、细胞凋亡、DNA 损伤修复、免疫应答、信号转导及细胞代谢等[1]。26S蛋白酶体由 20S 核心复合物 (core particle，CP) 和 19S 调节复合物 (regulatoryparticle，RP)组成。20S 核心复合物约 700 kD，呈圆筒形，由外部的两个 α 环和内部的两个β环组成，主要负责蛋白质的降解。在低等生物 (如古细菌) 中，20S 核心复合物由 14个相同的α亚基和14 个相同的 β 亚基组成。在真核生物中，20S 的 α 环和 β 环分别由 7 个亚基构成。α 环和 β 环在结构上是类似的[2]，α环形成轴向门控通道，β环形成降解腔。β亚基的活性位点均位于环的内侧。β1、β2 和 β5 亚基具有水解功能，能够切割酸性残基、碱性残基或者疏水残基C 端肽键[3～5]。19S 调节复合物位于 20S 核心复合物的一侧或者两侧，由 19 个不同的亚基组成，可分为 ATPase 类亚基 Rpt (regulatory particle triple-A protein，Rpt1～6) 和非 ATPase 类亚基Rpn (regulatory particle non-ATPase protein，Rpn1～13) 两大类，共同组成了盖子和基底两部分[6]。基底由 6 个 Rpt 亚基 (Rpt1～6) 和 3 个 Rpn 亚基 (Rpn1、Rpn2、Rpn13) 组成。ATPase亚基介导底物的去折叠和 α 环的打开，以利于底物最终被 20S 核心复合物降解。Rpn1、Rpn13、Rpn10 和 Rpt5 负责捕获泛素化修饰的蛋白或是含有 UBL ( ubiquitin-likedomain)或UBA (ubiquitin-associated domain)结构域的蛋白[7]。盖子由 Rpn3,5～9,11,12,15组成，可将已捕获的蛋白去泛素化，从而进入降解腔，完成蛋白质的降解[8]。基底的ATPase 类亚基 (Rpt1～6) 形成异源六聚圆环，与 20S 核心复合物的 α 环相连[9]，而Rpn10负责连接盖子和基底。19S 调节复合物能够识别多泛素化修饰的底物蛋白质，而后通过一系列的去泛素化、去折叠过程将其运送到降解腔，最终实现蛋白质的降解，这些过程均需要ATP的参与[10]。

真核生物20S核心复合物组装的分子机制

20S核心复合物可以单独存在或与 19S 调节复合物组成 26S 蛋白酶体，其组装过程不需要 19S 调节复合物的参与。在酵母[11]和哺乳动物[12]中，20S 的结构都是相同的，其组装过程也是高度保守的。20S核心复合物是由 4 个七亚基环垛叠而成的圆筒状结构，排布的顺序为α1-7β1-7β1-7α1-7，每一个亚基的站位都是固定的，此规律性排布模式受到严格的调控。

α环的组装

20S核心复合物的组装始于α环的组装。在人源细胞中，为保证 7 个亚基具有固定的排布次序，复合体PAC1 (proteasome assembling chaperone 1) -PAC2在其中发挥关键的作用[13]。PAC1-PAC2 复合体与 α5 和 α7 直接相连，且连接方式与 PAC3-PAC4 和 α 环的连接方式相反[14]。研究发现，缺失 PAC1 或 PAC2 会导致 α 环的正常组装率下降，错误装配的α环增多；而且，缺失其中一个分子会引起另一个分子的表达缺失。因此，PAC1-PAC2 必须形成异源二聚体才能行使维持并监控α环准确组装的作用[15]。在 α 环组装过程中，PAC1-PAC2与 20S 核心复合物的前体相连，待 20S 核心复合物组装完成以后，PAC1-PAC2被已形成的20S 核心复合物降解，其寿命较短，半衰期约为 30～40 min[13,15]。然而，目前关于 PAC1-PAC2 在 20S 核心复合物中的定位依然存在争议。有报道表明，如果此复合于20S的表面，那么它可以保护 20S 的入口[16]。小分子PAC3 和 PAC4 在 20S 组装过程中也发挥重要作用。相对于 PAC1-PAC2，PAC3寿命较长，在20S 组装完成之前即离开 α 环。PAC3、PAC4 可以形成异源二聚体[17]，通过校正α亚基的排布来抑制α亚基之间的错误连接。酵母中，PAC1、PAC2、PAC3 和 PAC4分别对应于 Pba1 (proteasome biogenesis-associated 1；also known as Poc1)、Pba2 (alsoknown as Add66 and Poc2)、Pba3 (also known as Poc3，Dmp2 and Irc25)和Pba4 (alsoknown as Poc4 and Dmp1)。在酵母中，当α环组装时，Pba3 与 Pba4、α5 形成三元复合物，从而募集周围的α亚基。当 β2 进入到 20S 的组装中时，Pba3 与 Pba4 离开 α 环[18]。研究发现，在酵母细胞中，Pba3 或 Pba4 表达的缺失，会导致 α 环和 20S 的含量降低，并且伴随中间组装体的聚集。在缺失 Pba4 的细胞中，出现了含有两个 α4 亚基而缺失 α3 亚基的新型蛋白酶体形式[19]，且这种蛋白酶体具有抵抗重金属压力的特点。然而，在哺乳动物细胞中是否也存在类似现象，还有待进一步深入研究。

β环的组装

α环在β环的组装中发挥支架作用。β环的组装以β2开始，然后依次是β3、β4、β5、β6和β1，最后是β7[20]。在酵母和哺乳动物中均能检测到含有 β2、β3、β4 与 α 环的组装中间过渡体13S 复合物，表明 β 亚基定位于 α 环上[21]。当最后进入 β 环的 β7 亚基组装完成后 ，20S 核 心 复 合 物 即 已 经 组 装 了 一 半 ， 称 为 15S 复 合 物 ， 又 叫 半 蛋 白 酶 体( half-proteasome)[22]， 其 包 括α1 ～7、 β1 ～7、 Ump1 ( ubiquitin maturation protein1)和PAC1-PAC2[20]。人类细胞中，PAC3 在体外可直接结合 β3，β3 可能通过与 PAC3 短暂的相互作用结合到组装中间体，PAC3 的释放介导了 β3 的组装[23]。Ump1是第一个鉴定到的β环组装蛋白酶体的分子伴侣，存在于α环和未组装的β亚基上。在 Ump1 缺失的酵母突变体中，泛素介导的蛋白酶体降解不能发生。Ump1 促进 β3 至 β6 亚基的有序组装和半蛋白酶体的二聚化，而 Ump1 最终被新合成的 20S 蛋白酶体包裹并降解[24]。在人源细胞中，Ump1敲除后只有α环的聚集，而没有β环聚集。可见，Ump1 参与整个 β 环的组装，而不是只参与其中某一进程。此外，β7的羧基端在 20S 核心复合物的最后成熟阶段起到独特的伴侣功能，其羧基端和β1与另一个β环的β2相互作用，启动半蛋白酶体的二聚化。有研究者在酵母成熟的 20S 核心复合物的晶体结构解析中发现，β7 的羧基端可以延伸到下一个β环上，同时发现β7和β4与另一个β环的β1和β2均有相互作用[17]。由此可见，β 环的正确组装不仅需要分子伴侣 Ump1、PACs 的辅助[25]，α和β亚基间的相互作用也为20S 核心复合物的形成提供了重要保障。20S 最后是由两个半蛋白酶体的 β 环连接而成的，其组装过程如图 1[14]所示。而蛋白水解活性的成熟就标志着 20S 组装的完成。

19S调节复合物组装的分子机制

基底的组装机制

19S调节复合物的基底由 6 个 ATPase 类亚基 (Rpt1～6) 和 3 个非 ATPase 类亚基组成。6个 ATPase 亚基组成了一个异六聚环与 α 环相连，Rpn1、Rpn2 位于这个 ATPase 亚基环中。在哺乳动物中，P27、P28、S5b 和 Rpn14 开始被认为是蛋白酶体的成员，后来发现它们只是蛋白酶体相互作用蛋白，与 Rpt 亚基的羧基端结合，参与 ATP 六聚环的形成[26～28]。在细胞内，19S 基底部的亚基通常成对存在，只有 Rpn2 可以独立存在。Rpt3 与 Rpt6 相连，Rpt1和 Rpt2 与 Rpn1 相连，Rpt4 与 Rpt5 相连。P28 和 Rpn14 与 Rpt3-Rpt6 复合体相连，S5b与 Rpt1-Rpt2-Rpn1 复合体相连，且分子伴侣 P28 和 S5b 极大地促进了这两个复合物的结合。而 P27 抑制 Rpt4-Rpt5 与其他复合体结合。P27 敲除后，P28 复合物与 S5b 复合物不再能结合 Rpt4-Rpt5，从而导致基底正常组装的障碍。研究发现，基底的组装起始于 P28-Rpt3-Rpt6-Rpn14，或者是 S5b-Rpt1-Rpt2-Rpn1，待这两个复合物结合后，P27 就会由抑制结合转变为促进 Rpt4-Rpt5 与它们的两复合体结合[29]，进一步表明，在特定分子伴侣的作用下，19S不同亚基可以有序规律组装。随后，Rpn2 和 Rpn13 结合到此复合体上，完成基底部分的组装[30]。最终通过 Rpn10 与盖子连接形成 19S 调节复合物体，其组装图如图 2[31]。近期在对酵母的研究中发现，Rpt6的羧基端与 P27 和 S5b 的分解有关[30]，介导其在基底形成后从复合物中的解离过程。然而，P28 在 19S 调节复合物彻底成熟后才被解离，提示 P28 可能参与调节20S核心复合物和 19S 调节复合物的结合。分子伴侣在19S 调节复合物的组装过程中发挥非常重要的作用，但是关于 19S 的形成过程目前还存在一定争议，近年提出了19S 组装的另外一种模式。在这种模式中，20S 核心复合物在19S 调节复合物组装中起到核心作用[32,34]。19S 的亚基 Rpt2、Rpt4、Rpt6 及 Rpt3首先组装到20S 上，然后间接结合 Hsm3-Rpt1-Rpt2-Rpn1-Rpt5 复合物。Rpn14、Nas2 (P27)和Nas6 (P28)被认为与19S 调节复合物中亚基的羧基端有相互作用，同时，这些伴侣分子还可以保护20S通道的开关[33]。但大家还是普遍认可前一种组装模式。Rpt亚基组成的异源六聚环，其羧基端均插入到 20S 核心复合物的 α 环中，其中有 4个 Rpt 亚基的羧基端含有 Hb-Y-X 模序，能够帮助打开 α 环[34]。近年来，研究人员已通过晶体结构方法解析出19S中 Rpt 亚基六聚环各个亚基的排布结构，其模式为 Rpt1-Rpt2-Rpt6-Rpt3-Rpt4-Rpt5[35]。这一发现使我们更为清晰地了解了 19S 调节复合物的组装情况，并发现了其潜在的中间体，同时也为揭示 19S 调节复合物在组装过程中的分子伴侣功能提供了结构依据。

盖子的组装

20S的β环的组装必须在α环形成的基础上进行。与此不同，19S 的盖子和基底是两个独立的组装过程，最后，它们由Rpn10连接起来。盖子分为两个组分，Rpn5、Rpn6、Rpn8、Rpn9 和 Rpn11 构成一组，另一组是由 Rpn3、Rpn7、Rpn12 和 Rpn15 组成。首先是Rpn5-Rpn6-Rpn8-Rpn9形成复合物，与 Rpn11 相互作用形成 Rpn5-Rpn6-Rpn8-Rpn9-Rpn11；Rpn3-Rpn7-Rpn15 复合物与 Rpn12 相互作用形成 Rpn3-Rpn7-Rpn15-Rpn12 复合物[36,37]；然后这两组通过 Rpn3 和 Rpn5 联系到一起[38,39]。目前对于 19S 调节复合物组装的研究还不够透彻。因为盖子是一个独立的组装过程，所以，盖子的组装一定需要分子伴侣的参与。酵母中分子伴侣 Hsp90 的失活促使盖子复合体裂解[40]，体内重新活化 Hsp90，或者加入 Hsp90和ATP，使盖子复合物重新装配进蛋白酶体，因此，Hsp90 被认为是 19S 盖子组装及各亚基稳定过程中的重要分子伴侣。Hsp90 在哺乳动物中的具体作用值得深入挖掘。